Die Struktur des Pflanzenproteins „Gleitvogel“ könnte zu besseren Ernten führen – ScienceDaily

Die Biologin Xinnian Dong sagte, ihr „bestes Weihnachtsgeschenk aller Zeiten“ sei ein Telefonanruf gewesen. Der Anruf kam von ihrer langjährigen Freundin und Mitarbeiterin an der Duke University, Pei Zhou, die mit lang ersehnten Neuigkeiten klingelte: Sie hatten endlich die Struktur des Pflanzenproteins NPR1 aufgeklärt.

Dong, ein Ermittler des Howard Hughes Medical Institute, entdeckte NPR1 vor 25 Jahren. Das Protein, dessen Name von Dongs Liebe zum National Public Radio inspiriert ist, spielt eine Schlüsselrolle beim Schutz von Blütenpflanzen vor einem breiten Spektrum von Krankheitserregern. Heute ist NPR1 weithin als Hauptregulator anerkannt, der mehr als 2.000 Gene kontrolliert, die an der Pflanzenimmunität beteiligt sind.

Trotz seiner übergroßen Rolle bei der Pflanzenabwehr ist die Struktur von NPR1 schwer fassbar geblieben – sehr zur Bestürzung der Forscher auf diesem Gebiet. Ohne eine detaillierte Datenstruktur hätten Wissenschaftler Mühe, zu verstehen, wie das Protein den Pflanzenschutz regelt, sagt Zhou. „Was wirklich entscheidend ist und fehlt, ist eine Erklärung dafür, wie NPR1 auf molekularer Ebene funktioniert.“

In einer neuen Arbeit, die enthüllt, wie NPR1 aussieht und funktioniert, überbrücken die Teams von Zhou und Dong diese Lücke – ein Fund, der das Gesicht der Pflanzenzüchtung verändern könnte. Die beiden Gruppen berichten über die Struktur von NPR1 aus der gemeinsamen Laborpflanze Arabidopsis thaliana am 11. Mai 2022 im Journal Natur.

Für Dong markiert das Papier das Ende einer jahrzehntelangen Suche. „Als ich zum ersten Mal die Struktur von NPR1 sah, verschlug es mir den Atem“, sagt sie. “Es sah aus wie ein schwebender Vogel, einfach wunderschön.”

Pflanzen, die fit sind

Seit Menschen Nutzpflanzen anbauen, müssen sie die zahlreichen Schädlinge und Krankheitserreger bekämpfen, die das Pflanzenwachstum hemmen. Der Wasserschimmel Phytophthora infestans, zum Beispiel, ist einer der berüchtigtsten Bösewichte – verantwortlich für die irische Kartoffelhungersnot, die eine Million Tote und zwei Millionen Flüchtlinge zur Folge hatte. „Es ist ein riesiger Kampf, der unsere Welt geprägt hat“, sagt Dong.

Auch heute noch plagen Krankheitserreger Bananen, Avocados und andere beliebte Nutzpflanzen. Aber das Problem mit traditionellen Ansätzen anzugehen, kann problematisch sein. Chemische Pestizide sind zum Beispiel oft giftig für die Umwelt. Das ist einer der Gründe, warum Pflanzenzüchter jetzt nach genetischen Lösungen suchen, wie z. B. der Veränderung von Pflanzenzellen, um hohe Mengen an NPR1 zu produzieren. Der Ansatz hat sich im Labor und in begrenzten Feldversuchen als erfolgreich erwiesen, jedoch mit einem Haken: Mit zunehmender Immunität nimmt das Wachstum ab.

Das neu gewonnene Wissen über die Struktur und das Verhalten von NPR1 könnte Forschern helfen, dieses Problem zu umgehen und bessere Pflanzen zu entwickeln, sagt Jonathan Jones, ein Pflanzenbiologe am Sainsbury Laboratory in Norwich, Großbritannien, der nicht an der Forschung beteiligt war. „Das Verständnis, wie das Protein funktioniert und mit anderen Molekülen interagiert, hat ein beträchtliches Potenzial, um die Krankheitsresistenz von Pflanzen zu stärken“, sagt er.

Ein Vogel mit ausgebreiteten Flügeln

Zhou, Dong und ihre Kollegen lösten die Struktur von NPR1 mithilfe von Röntgenkristallographie und der bildgebenden Technik der Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM). Viele Labore haben es über die Jahre versucht und sind gescheitert, sagt Jijie Chai, ein Strukturbiologe an der Universität zu Köln, der nicht an der Arbeit beteiligt war. „NPR1 ist notorisch schwierig für die Bildgebung zu reinigen“, sagt er.

Der Erfolg des Teams beruhte auf der komplementären Anwendung der Techniken. Kryo-EM lieferte den Forschern eine vorläufige Struktur von NPR1, die entscheidende Einblicke in die Vorbereitung des Proteins für eine erfolgreiche Kristallographie bot. Das Ergebnis: hochauflösende Bilder von NPR1 und seinen wichtigsten Funktionsregionen.

Während frühere Studien Einblicke in Teile der Struktur von NPR1 boten, war keine „so umfassend wie in diesem neuen Papier berichtet“, sagt Jones. Die neuen Bilder zeigen, dass zwei NPR1-Proteine ​​zusammenkommen und eine Struktur bilden, die einem Vogel mit entfalteten Flügeln ähnelt. An den Flügelspitzen bindet NPR1 an Moleküle im Zellkern, um pflanzliche Immungene einzuschalten, entdeckte Dongs Team. „Das Warten auf vier Jahre des Experimentierens hat sich gelohnt“, sagt sie.

Nun will ihr Team herausfinden, wie sich NPR1 in eine neue Form faltet, wenn eine Infektion das Protein in Gang setzt. „Diese Studie befasste sich nicht nur mit vielen seit langem bestehenden Fragen, sondern weist auch neue Forschungsrichtungen auf“, sagt Dong. “Es ist eine aufregende Zeit.”

Video: https://youtu.be/ytwWaiuBkFA

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